一、基本概况
课程名称：生物化学（Biochemistry）
课程代码：131010165
课程类别：专业基础课
学时/学分：90/4（其中理论80学时，实验0学时）
需预修课程：生物学、无机化学、有机化学、分析化学
适用专业：（层次）适于本科生物技术专业民族学生使用
课程简介
生物化学是现代生物学的基础，它与许多学科交叉渗透，是生命科学发展的支柱。生命科学的活力与发展前景，从根本上说，在于在分子水平来揭示生命的本质、规律，而生物化学所研究的正是生命的分子基础。生化不仅是生命科学的带头学科之一，而且在医学、工农业生产、生物工程等领域得到广泛应用。专家预言，二十一世纪将是生命科学的时代。当今世界各国，包括许多发展中国家都十分重视生命科学的研究及教育，把生物化学列为各有关专业必修的重要专业基础课。先修课程：生物学、化学（普化、有机、分析）。开设生物化学课程的教学目的，就是要完善学生的知识结构，提高适应能力，增强发展后劲，培养理论联系实际、实事求是的科学态度，有较强的分析问题和解决问题的能力。为植物生理学、微生物学、蛋白质化学、生物信息学、遗传学、基因工程等有关课程学习奠定扎实的系统的知识基础。生物化学是研究生物体的基本物质（蛋白质、核酸、酶、维生素、辅酶、糖类、脂类）的结构、性质和生物学功能以及有关实验技术；生物分子的新陈代谢，遗传信息的储存、传递和调控及有关基因工程方面的知识。通过对本课程学习，使学生掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本的生化实验技术和方法，了解生物化学在现代生物学中所起的关键作用。为有关后续课程的学习奠定基础。
二、教学目标
学生通过本课程的学习，在知识和能力等方面达到以下要求：
1.理论、知识目标：
了解生物化学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法，了解生物化学与其它学科的关系，生物化学的应用和发展前景，掌握生物化学的学习方法。
2.能力目标：
培养学生能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，培养学生独立观察、思考和分析问题、解决问题和提出问题的能力。
3.达成目标：
注重知识点的相互关联与灵活应用，掌握现代生物科学与技术的实验原理与技能，培养实验设计能力，强化实验动手能力，养成实事求是、严肃认真的科学态度，提高学生的科学素养以及敢于创新的开拓精神。本课程支撑人才培养方案毕业要求的1~4项。
三、教学内容及教学要求
绪论 （讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
生物化学的基本概念、研究内容、发展历史，以及生物化学与边沿学科的关系，简单介绍怎样学习生物化学。
教学要求：
了解生物化学的基本概念、研究内容、发展历史，以及生物化学与边沿学科的关系。使学生对生物化学这门学科较深的了解，能在今后的学习中激发学习兴趣，学好生物化学这门课。
本章重点、难点：
重点：生物化学的基本概念、研究内容。
难点：生物化学研究的内容。
第一章 蛋白质化学（讲课12学时；实验0学时）
教学内容：
1.蛋白质的元素组成；
2.蛋白质的基本组成单位是氨基酸：蛋白质中标准氨基酸的结构特点和表示方法，标准氨基酸的分类，非标准氨基酸，非蛋白质氨基酸，氨基酸的重要性质，氨基酸的分离分析；
3.肽：肽与肽键，几种重要的天然活性肽；
4.蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，超二级结构及结构域，三级结构，四级结构，纤维状蛋白质的结构；
5.蛋白质的结构与功能：一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系；
6.蛋白质的特性：紫外吸收光谱，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应；
7.蛋白质的分离与研究方法简介：根据分子大小差异、利用溶解度差异、电荷不同、吸附特性、生物分子特异亲和力分离蛋白质，蛋白质的鉴定，蛋白质组与蛋白质组学简介；
8.蛋白质的分类：根据分子形状、化学组成、溶解度分类。
教学要求：
1.掌握蛋白质在生命活动中的重要作用，蛋白质的分类，蛋白质化学组成，其中包括元素组成、基本组成单位氨基酸的分类、结构特点，蛋白质分子结构中的一级结构（定义、表示方式、简单了解一级结构的顺序测定）；
2.掌握蛋白质的分子结构中的：维持蛋白质构象的化学键、蛋白质的二级结构（肽单位）的定义、类型，三级结构的概念、四级结构的概念、超二级结构、结构域的概念、了解蛋白质和多肽合成的基本原理；
3.掌握一级结构与功能之间的关系，空间结构与功能之间的关系。蛋白质的性质（分子大小、形状及分子量测定）、蛋白质的变性、蛋白质的两性电离与等电点、蛋白质的胶体性质；
4.掌握蛋白质的结构与功能的关系；蛋白质的沉淀反应、蛋白质的颜色反应、蛋白质的免疫学性质。蛋白质分离与纯化的基本原理。蛋白质的分类。
本章重点、难点：
重点：
1.蛋白质在生命活动中的重要功能，蛋白质的化学组成中的元素成分，氨基酸的分类、结构特点及蛋白质的一级结构的定义。
2.维持蛋白质构象的化学键、蛋白质的二级结构（肽单位）的定义与类型、三级结构、四级结构的定义。
3.结构与功能之间的关系：一级结构与功能之间的关系，空间结构与功能之间的关系。分子量测定，变性、两性性质。
4.蛋白质的沉淀反应、颜色反应、免疫学性质、蛋白质的分离与纯化方法。
难点：氨基酸的结构特点。二级结构的类型、三级结构、四级结构的理解。结构与功能之间的关系，两性性质。蛋白质的纯化方法。
第二章 酶（讲课10学时；实验0学时）
教学内容：
1.酶的概述：酶的概念及其化学本质，催化作用特点，专一性及化学组成；
2.酶的分类与命名；
3.酶催化的机制：酶的活性中心，酶的专一性及高效催化反应机制，酶的作用机理举例；
4.酶促反应动力学：酶促反应速度的测量，酶促反应速度的影响因素（底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂及激活剂）；
5.酶活性的调节：别构调节、共价调节，酶原激活，调节蛋白，同工酶；
6.酶的纯化与酶活力测定：酶的分离纯化，酶活力测定；
7.酶工程简介。
教学要求：
1.掌握酶是生物催化剂，酶催化作用的特征，酶的分类与命名，酶的结构与功能：酶的化学组成；
2.掌握酶的辅助因子的概念、辅助因子的作用。维生素和辅酶的关系。酶的结构与功能之间的关系：酶活性部位和必需基团；酶原激活；酶的作用机制；
3.掌握酶促反应动力学；
4.掌握酶活性的调节，别构酶、同工酶。酶的活力测定及分离纯化。酶工程简介。
本章重点、难点：
重点：酶催化作用的特征，酶的化学组成。辅助因子的作用，酶活性部位和必需基团。
酶促反应动力学。别构酶、同工酶。
难点：酶催化作用的特征。底物浓度的影响、抑制剂的影响。别构酶的理解。
第三章 维生素与辅酶（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.水溶性维生素：维生素B1、B2、B3、PP、B6、B7、叶酸与四氢叶酸、B12、硫辛酸及维生素C；
2.脂溶性维生素:维生素A、D、E、K；
3.其它的辅基或辅酶：核苷酸、辅酶Q、蛋白质辅酶。
教学要求：
1.掌握脂溶性维生素生理功能及缺乏症；
2.掌握水溶性维生素的名称与辅酶的关系及其功能；
3.了解维生素及其辅酶的作用机理、来源和转变。
本章重点、难点：
重点：维生素的结构。
难点：维生素的结构。
第四章 核酸化学（讲课8学时；实验0学时）
教学内容：
1.核酸的化学组成：核酸的种类与分布，核苷酸，核酸的生物学功能；
2.DNA的结构：DNA分子的碱基组成，一级结构，双螺旋结构，螺旋的多态性，超螺旋结构，DNA序列分析；
3.RNA的结构：3种RNA的结构及其它RNA分子；
4.核酸的理化性质：一般性质，变性，复性及分子杂交；
5.核酸的分离鉴定：核酸的分离提取及含量鉴定；
6.基因组：病毒、原核生物、真核生物基因组。
教学要求：
1.掌握核酸的种类、分布和基本化学组成，核酸的生物学功能；
2.掌握核酸的一级结构的定义、表示方法、方向；DNA的双螺旋二级结构的结构特点和一些重要的参数，维持二级结构的主要作用力，二级结构的多态性，了解三级结构；掌握RNA二级结构中tRNA的三叶草形二级结构；rRNA、mRNA在真核生物与原核生物的一些结构特征的差异；
3.理解参与蛋白质合成的三类RNA的结构；核酸的理化性质；
4.掌握变性与复性知识点时要了解分子杂及有关应用技术；简单了解核酸的分离与含量测定。
本章重点、难点：
重点：核酸的基本化学组成、DNA与RNA的化学组成上的区别。DNA和RNA一级结构的结构单体组成差异；DNA的二级结构的基本特征，双螺旋结构稳定的因素；RNA的类型：rRNA的结构与功能；tRNA的结构与功能；mRNA的结构与功能；tRNA的二级结构，真核mRNA的结构特点，核酸的理化性质中的紫外吸收、（减色效应、增色效应）变性及复性概念。
难点：核苷酸组成的结构层次和化学结构。DNA双螺旋结构特点；tRNA的二级结构，真核mRNA的结构特点，减色效应、增色效应。
第五章 糖类化学（讲课 2学时；实验0学时）
教学内容：
1.糖在体内的存在形式；
2.糖的生理功能、糖代谢的状况、双糖和多糖的酶促降解。
教学要求：
1.了解糖在体内的存在形式；
2.掌握糖的生理功能、糖代谢的状况、双糖和多糖的酶促降解。
本章重点、难点：
重点：糖在动物体内代谢的状况。
难点：淀粉水解酶的种类。
第六章 脂类与生物膜（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.脂类的概念与在体内的分布，脂类的生物功能；
2.生物膜的结构和功能。
教学要求：
1.了解脂类的概念及功能；
2.了解生物膜的结构和功能。
本章重点、难点：
重点：脂类功能，生物膜的结构和功能。
难点：脂类的生物学功能，生物膜的功能。
第七章 新陈代谢与生物氧化（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.新陈代谢概论：新陈代谢概念，类型，研究方法；
2.生物氧化概述：生物氧化概念，自由能变化，高能化合物；
3.电子传递链：线粒体，电子传递链，电子传递抑制剂；
4.氧化磷酸化作用：氧化磷酸化的概念及类型，磷酸化与电子传递链的偶联，氧化磷酸酸化机制，解偶联作用与抑制作用，ATP合成机制，能荷，P/O,氧化磷酸化的调节，线粒体穿梭系统。
教学要求：
1.了解新陈代谢的概念，类型及研究方法；
2.掌握生物氧化概念；
3.了解生物氧化的概念和特点，物质体内氧化与体外氧化的异同；
4.掌握呼吸链的概念、两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用；
5.掌握底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O 比值的概念；
6.理解氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；
7.掌握胞液中NADH 、FADH2氧化时的穿梭作用和特点、氧化磷酸化的类型及其抑制；
8.理解ATP的重要作用，物质代谢与能量代谢的关系。
本章重点、难点：
重点：呼吸链的组成及其作用机理、胞液中NADH、FADH2氧化时的穿梭作用和特点。
难点：氧化磷酸化的类型及其抑制。
第八章 糖类代谢（讲课10学时；实验0学时）
教学内容：
1.双糖和多糖的酶促降解；
2.糖酵解(EMP)：EMP的生物化学过程，化学计量，生物学意义，其它底物，丙酮酸的进一步代谢，糖酵解的进一步调控；
3.三羧酸循环（TCA）：丙酮酸形成乙酰辅酶A，TCA的反应历程，化学计量和特点，TCA调控，生物学意义及回补反应；
4.磷酸戊糖途径（PPP）：PPP的反应历程，特点，调控及生物学意义；
5.糖的异生作用：糖异生的途径，前体，生物学意义；
6.蔗糖和多糖的生物合成。
教学要求：
1.掌握单糖分解代谢：酵解（共同途径）、三羧酸循环（最后氧化途径）。糖酵解、丙酮酸脱氢酶系的组成、三羧酸循环的反应历程及生物学意义、明确生物体内糖代谢的基本途径；
2.掌握磷酸戊糖途径的反应，磷酸戊糖途径的生理意义。葡萄糖异生作用，葡萄糖异生作用的生物学意义。双糖与单糖的代谢，乳糖的合成与分解，蔗糖和多糖的生物合成。糖代谢各途径的联系与调节。
本章重点、难点：
重点：糖酵解、丙酮酸脱氢酶系的组成、三羧酸循环反应历程及生物学意义。葡萄糖异生作用的反应途径，葡萄糖异生作用的生物学意义。
难点：三羧酸循环的反应历程，细胞定位、能量计算、生物学意义、磷酸戊糖途径的反应，磷酸戊糖途径的生理意义。
第九章 脂类代谢（讲课8学时；实验0学时）
教学内容：
1.脂肪的降解:脂肪的降解，甘油的降解与转化，脂肪酸的氧化分解，乙醛酸循环，脂肪酸氧化的调节；
2.脂肪的合成:α-磷酸甘油的形成，脂肪酸及甘油三酯的生物合成，脂肪酸合成的调节；
3.类脂的代谢：甘油磷脂，鞘磷脂，糖脂，胆固醇。
教学要求：
1.掌握脂肪酸的合成和分解代谢发生部位及两种转运系统；
2.掌握脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，脂肪酸的从头合成代谢过程，乙醛酸循环特点；
3.理解脂肪的分解与合成途径；
4.了解糖代谢与脂代谢的联系；
5.了解生物体内的脂类、甘油磷脂代谢、固醇的生物合成。
本章重点、难点：
重点：脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，脂肪酸的从头合成代谢过程。
难点：明确糖代谢与脂代谢的联系。肪酸的β-氧化作用•能量计算，乙醛酸途径。
第十章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.蛋白质的酶促降解：蛋白质在消化道及细胞中的降解；
2.氨基酸的降解与转化：脱氨基作用，脱羧基作用，氨的去路，碳架的去路，氨基酸可衍生的其它化合物；
3.氮素循环：氮素循环，氨的来源，氨的同化，氨基酸的生物合成。
教学要求：
1.要求学生掌握氨基酸脱氨基作用的主要方式；掌握L—Glu脱氢酶，GPT，GOT所催化的反应；
2.理解氨基酸脱氨产物的代谢去路；掌握鸟氨酸循环，生糖AA，生酮AA的概念；
3.理解氨基酸的脱羧基的作用；掌握脱羧酶的共同特点；
4.掌握生物体合成氨基酸的基本途径。
本章重点、难点：
重点：
1.氨基酸脱氨基作用的主要方式和L—Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应；
2.鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念；
3.生物体合成氨基酸的基本途径。
难点：氨基酸的生物合成，鸟氨酸循环。
第十一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢（讲课4 学时；实验0学时）
教学内容：
1.核酸的酶促降解：脱氧核糖核酸酶与核糖核酸酶，核酸内、外切酶，限制性内切酶；
2.核苷酸的降解：核苷酸与核苷的降解，嘌呤碱及嘧啶碱的降解；
3.核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、脱氧核糖核苷酸的生物合成，核苷三磷酸与脱氧核苷三磷酸的合成，核苷酸合成抑制剂。
教学要求：
了解核酸的降解和核苷酸代谢。
本章重点、难点：
重点：嘌呤碱、嘧啶碱的分解途径及产物；嘌呤碱、嘧啶碱的合成途径，嘌呤碱、嘧啶碱中各个C、N原子的来源；dNDP的生物合成机制。
难点：嘌呤碱、嘧啶碱的分解途径及产物；嘌呤碱、嘧啶碱的合成途径，嘌呤碱、嘧啶碱中各个C、N原子的来源。
第十二章 核酸的生物合成（讲课8学时；实验0学时）
教学内容：
1.DNA的复制概貌：半保留与半不连续复制；
2.DNA复制所需的酶及相关蛋白：拓扑异构酶，解旋酶，SSB单链结合蛋白，引物酶及引物的合成，DNA聚合酶及聚合反应，DNA连接酶；
3.原核生物DNA的复制：复制起始、DNA链的合成与延伸，DNA复制的忠实性；
4.真核生物DNA的复制：染色体复制，端粒的复制；
5.反转录作用：反转录酶的性质，反转录过程及生物学意义；
6.DNA的损伤修复：直接修复，切除修复，错配修复，重组修复，应急反应；
7.DNA的突变：突变类型，诱变剂的作用；
8.基因工程简介；
9.原核生物RNA转录：原核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
10.真核生物RNA转录：真核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
11.RNA的复制。
教学要求：
1.掌握中心法则的内容、DNA的半保留复制、DNA的半不连续复制的特点；
2.掌握DNA的反转录合成、DNA的损伤修复的方式及机理、DNA突变的类型，了解DNA损伤的来源；
3.掌握不对称转录的概念、所需酶系、模板及其转录过程，了解RNA转录后的加工；掌握真核mRNA5/--端“帽子”结构及3/--端尾巴的结构特点；
4.掌握转录与复制过程的异同点；
5.掌握基因工程的概念和基本操作步骤。
本章重点、难点：
重点：
1.DNA的半保留复制、半不连续复制、DNA复制的过程、DNA复制保真性的机制、参与DNA复制的酶的作用、端粒的复制。
2.DNA的反转录合成、DNA损伤修复的机理、DNA突变的概念及类型。
3.不对称转录的概念、所需酶系、模板；真核mRNA5/—端“帽子”结构及3/—端尾巴的结构特点；转录与复制过程的异同点；基因工程的概念和基本步骤。
难点：半不连续复制、生物DNA复制的过程、端粒的复制。DNA的重组修复。转录起始、延长过程和转录后的加工；基因工程的概念和基本步骤。
第十三章 蛋白质的生物合成（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.遗传密码：密码的解读及密码子的基本性质；
2.蛋白质的合成体系：模板（mRNA），转运工具（tRNA）,合成场所（rRNA），翻译的辅助因子；
3.蛋白质的合成过程：氨基酸的活化与转移，肽链合成的起始、延伸、终止及释放，多核糖体，真核细胞蛋白质的合成，蛋白质合成后的修饰与折叠、定位，蛋白质合成抑制剂。
教学要求：
1.掌握蛋白质合成体系的组成：mRNA与遗传密码、tRNA的结构及功能、核糖体、翻译的辅助因子；
2.掌握和理解：蛋白质整个合成过程的分子机制；蛋白质定位。
本章重点、难点：
重点：遗传密码；密码的意义；密码的性质；密码的表示方法；核糖体；氨基酸的活化；肽链的合成过程。
难点：密码的表示方法，密码的性质；核糖体；延长阶段（进位、转肽、脱落、移位）。
第十四章 代谢调节（讲课6学时；实验0学时）
教学内容：
1.物质代谢的相互联系；
2.代谢调节及基因表达调控：代谢调节水平，酶水平，细胞水平，多细胞整体水平；
3.基因的表达调控：真核生物及原核生物基因表达调控。
教学要求：
1.理解糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的相互关系；
2.理解酶水平的调节对物质代谢所起的作用；
3.了解激素对代谢所起的调节。
本章重点、难点：
重点：
1.联系糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的重要物质。
2.核苷酸在代谢中的作用。
3.酶活性的共价修饰调节。
4.操纵子的概念。
难点：
1.联系糖、脂肪、蛋白质和核酸代谢的重要物质。
2.酶活性及酶合成的调节，明确两种调节在代谢上的重要性。
3.酶活性调节：共价修饰调节、酶原激活、反馈抑制、前馈激活。
4.酶合成的调节：基因表达的调控（转录）－操纵子模型。
四、考核方式及成绩评定
考核采用闭卷笔试60%、平时成绩40%（提问60%、作业30%、考勤10%）两种形式。
五、教材及参考书目
教材：《生物化学》第三版，刘祥云、蔡马主编，中国农业出版社，2010年，标准书号：ISBN 978-7-109-14842-0。
参考书目：
1.《生物化学》第四版，王镜岩、徐长法主编，高等教育出版社，2017年，标准书号：ISBN 9787040457988。
2.Lehninger Principles of Biochemistry 7/e，David L. Nelson，Michael M. Cox，W H Freeman & Co (Sd)，2017年，标准书号：ISBN 1464126119。
